Кинетика және термодинамика туралы қазақша
Реакцияның жылдамдығы мен оның термоди- намикалық қолайлығы бір-бірімен тығыз байла- ныста болғанымен, екі түрлі тақырыпты құрайды. Бұл — катализатордың қатысу-қатыспауына байла- ныссыз, барлык реакцияларға қатысты айтылатын мәселе. ТАРАУДЫҢ МАЗМУНЫ 6.1. Ферменттер -тиімді биологиялық катализаторлар 6.2. Кинетика және термодинамика • Егер реакция спонтанды болса, міндетті турде жылдам бола ма? • Температураны көтеру реакцияны . жылдамдата ма? 6.3. Ферменттердің кинетикалық қасиеттері • Реакцияның күші әрдайым реакцияға түсуші заттардың концентрациясына байланысты болады ма? 6.4. Ферменттер мен субстраттардың байланысы • Не себепті Ферменттер субстраттарға бірігеді? 6.5. Ферменттердің катализатор қызметін атқарған реакцияға мысалдар I Не себепті химотрипсин мен АТК жылдамдык, векторлары екі турлі? 6.6. Ферменттердің қозгалысы тура- лы Михаэлис-Ментен тужырымы • Диаграммадан АГмжөне К^қалай есептеп шыгарамыз? • АГмжене мөндерінің маңызы неде? 6.7. Ферменттерді ыдырату | Біз жарыспалы тежеуішні қалай анықтай аламыз? • Біз жарыспалы емес төжеуішні қалай анықтай аламыз? 222 6-ТАРАУ Аңуыздардың ңасиеті. Ферменттер Реакцияға түсуші заттар (бастапқы күйі) қуаты мен сол реакциядантүзілетін заттар (соңындағы күйі) қуатындағы айырмашылықтар реакцияға қуат алмасуын немесе температураны береді. Қуаттың өзгеруін бірнеше термодинамикалық өлшемдермен сипаттауға болады. Өзіміздің талдауымызға біз қалыпты бос қуат өзгерісін аламыз; реакцияның сәтті болуы қаншалықты температураға бай- ланысты туралы сұрақ қаралатын болады (АС°) (1.9-тарау). Барлық катализа- торлар секілді, ферменттер реакцияны тездетеді, алайда олар химиялықтепе- теңдікті немесе бос қуат алмасуын өзгерте алмайды. Реакцияның жылдамдығы бос қуат белсенділігі немесе белсендіргіш қуатқа байланысты болады (ЛС°$), қуат реакцияның басталуы үшін қажет болады. Белсендіргіш қуат катализа- торлы реакцияға қарағанда катализаторсыз болатын реакцияда күштірек бо- лады; басқа сөзбен айтқанда, катализаторсыз жүретін реакцияның басталуы үшін көбірек қуат қажет болады. Сол себепті катализатордың қатысуымен бо- латын реакциямен салыстырғанда оның жылдамдығы төмендеу болады. Нәтижесінде көмірқышқыл газы мен су түзілетін глюкоза және оттегінің арасындағы реакция ферменттік катализаторлардың қатысуын қажет ететін реакциялардың мысалы бола алады: Глюкоза + 602 —>• 6С02 + 6Н20 Мұнда бос қуаттың өзгерісі теріс болғандықтан бұл реакция термодинами- калық тұрғыдан қарағанда тиімді болады (АС° = —2880 кДж’ = —689 ккал моль1). Егер реакция спонтанды болса, міндетті түрде жылдам бола ма? Ескертетін бір жайт, кездейсоқ ұғымы «лезде» деген мағынаны білдірмейді. Ауада глюкоза оттегі болған жағдайда тұрақты бір қалыпта болады. Реакцияның басталуы үшін қажетті қуат (кейін реакция қуаттың бірігуімен жалғасады) — белсенділік қуат қандай да бір затты төбенің басына итеріп, кейін ол төмен сырғанайтындай етіп қоюмен салыстыруға болады. Белсенділік қуат пен реакция кезіндегі бос қуат алмасуы арасындағы байла- нысты сызбатүрінде көрсетуге болады. 6.1-суретте л: координатасы реакцияның қаншалықты деңгейге жеткенін көрсетіп, ал у координатасы реакцияға қажетті бос қуатты анықтап тұр. Белсенділік қуатының сызбасы реакцияның орта сатысын, яғни бастапқы және соңғы сатысының ортасын көрсетеді. Катализаторларды бейнелеген- де белсенділік қуатының сызбасы өте маңызды рөл атқарады. Белсенділік қуаты реакцияны ң жылдамдығына тікелей әсер етеді, ал катализатордың қатысуы реакция механизмін өзгертеді, белсенділік қуатты төмендете оты- рып, реакцияны жылдамдатады. 6.1-суретте глюкозаның толық тотығуы секілді кездейсоқ рекациялардағы қуаттың бөлінуі бейнеленген. Ең соңында реакцияға түсуші заттар мен нәтижесінде түзілетін заттар арасындағы өтпелі сатыда қажетті қуат мөлшері бөлініп, атомдар дұрыс ұйымдасуы нәтижесінде соңғы өнім түзіледі. Белсенділік қуатты, сонымен қатар реакцияға түсуші заттарды өтпелі күйге әкелетін қажетті бос қуат ретінде қарастыруға болады.
Х имиялық реакцияны ң жүру барысын тауды жиі асып өту сапарымен салыс- тырып суреттейді. Қуаттың өзгерісі жоғары көтерілумен тең болса, реакцияның дамуы жүріп өтілген қаш ықтыққа сай келеді. Ал реакция кезіндегі өтпелі кезеңін таудың ш ыңына жетумен салыстыруға болады. Химиктер мен биохимиктерді қызықтыратын реакцияны ң орта сатысын түсіндіру үшін үлкен күш жұмсалды. Реакция динамикасы , яғни реакция механизмінің ортаңғы сатысын зерттеу қазіргі уақытта өте белсенді зерттеу салаларының бірі болып табылады. 7-тара- уда біз өтпелі кезеңге еліктейтін молекулалардың қолданысын қарастырамыз. Олар өтпелі-кезең-аналогтары деп аталады және ферменттік катализаторлардың ерекше механизмдерін зерттеу үшін қолданылады. Х им иялы қ реакц ия кезіндегі катализаторды ң маңызды әсері дәл сол реакцияны ң белсенді қуат профильдерін салыстырудан айқын көрінеді. Ол б.іә-суретте көрсетілген катализатор қосылған және қосылмаған дәл сол реак- циядан байқалады. Реакция кезіндегі бос энергия Л<7°, катализатор қосылған кезде өзгеріссіз қалады, алайда Л(/°$, белсенді қуаттөмендейді. Төбешік пен жазықана- логында катализатор екі жазықтықтың ортасында оңай жол табуға көмектесетін көрсеткіш рөлін аткарады. Осыған уксас, Сан Франциско мен Лос Анджелес арасындағы екі жолды салыстыруға болады. Теджон жоларна- сы — 5 жоларнадағы ең биік нүкте болып та- былады (4400 фут көтерілесіз). Бұл катализа- торсыз реакция аналогы болып табылады. АҚШ жоларнасындағы ең биік нүкте 1000 футтан аспайды. Осылайша 101 жоларнасы оңай жол болып табылады және катализатор қосылған реакция аналогы болып еесептеледі. Сапардың бастапқы және соңғы нүктелері бірдей, алайда олардың жүретін жолдары екі түрлі. Дәл сол сияқты катализатор қатысқан және қатыспаған реакция механизмдері де әртүрлі болады. Ферменттердің бар болуы субстрат молекулаларының өтпелі кезеңге жетуіне қажетті белсенді қуатты төмендетеді. Өтпелі кезеңде концентрация күрт өседі. Нәтижесінде, катализатор қатысқан реак- ция жылдамдығы катализатор қатыспаған реакциядан әлдеқайда жоғары бола- ды. Ферменттік катализатор реакция жылдамдығын айтарлықтай жоғарлатады. Сутегінің аскын тотығы (Н20 2) су мен оттегіге айналатын биохимиялық реакция катализатордың белсенді қуатының әсерін көрсететін жақсы мысал бола алады: 20 40 60 Температура, дС 6.2-СУРЕТ. Ферменттер катали- затор ретінде ңолданылатын реакцняға температураны ң тнгізетін әсерін бейнелеп тұр. Ал оның алдындағы Биохимия- мен байланысты салалар кестесі ферменттердің ңаншалыңты пайдалы екенін керсетеді. 2Н202 2Н20 + 02 Егер реакцияның жүретін орны платинамен қапталған болса, онда бұл реакцияның қарқындылық (активациялық) қуаты төмен болады, ал ката- лаза ферментінің ықпалынан қарқындылық қуаты одан әрі төмендейді. Бос қуаттың мәндері 6.1 кестеде берілген.
Температураны көтеру реакцияны жылдамдата ма? Реакцияға түсуші заттардын температурасын жоғарылату сол заттардың өтпелі күйге жетуі үшін қажетті қуатты қамтамасыз етеді. Біртіндеп химиялық реакцияның жылдамдығы температурамен бірге жоғарылайды. Кейбір адам- дар бұл барлық биохимиялық реакцияларға тән деп ойлауы мүмкін. Ал шын мәнінде, температурамен бірге реакция жылдамдығының өсуі тек шектеулі биохимиялықреакцияларда кездеседі. Температураны жоғарлату тек алғашқы кезде тиімді болады, алайда, белгілі бір мезетте ферменттердің денатурацясы (4.4-тарау) басталатын сәт келеді. Осы тем ператур адан ж оғары , көбірек ж ы лу қосуды ң салдары нан ферменттердің қалыпты күйі өзгеріп, реакция баяулайды.