Ақуыздар (белоктар) туралы реферат қазақша

Ақуыздар немесе белоктар — заттар құрайды үлкен класы органикалық, яғни көміртекті, ал көміртекті және көміртекті азотты қосылыстардың, сөзсіз встречаемых әрбір организмде. Рөлі белоктар организмде сүйіспеншілігі. Бұрын барлығы айту қажет алмасу туралы ақуыздардың ағзадағы. Зат алмасу процесстерінде арасындағы сыртқы ортамен және ағзаның жетекші орын алмасу белоктар. Белоктар организмге адам жануарлардың әр түрлі азық-түлік өнімдерімен, онда ақуыз мазмұны кең көлемде тербеледі. Келтірейік кестесі, дающую ұсыну туралы мазмұны ақуыз, кейбір азық-түлік. Атауы өнім ақуыз мазмұны Атауы өнім ақуыз мазмұны ет 18-22% бұршақ 26% балық 17-20% — ға, картоп 1,5-2% сыр 20-36% қара бидай нан 7,8% жұмыртқа 13% — ға алма 0,3-0,4% сүт 3,5% қырыққабат 1,1-1,6% сурет-8%, сәбіз 0,8-1% қызылша-1,6% — ға, макарон 9-13% тары жармасы 10% — ға қарақұмық жармасы 11% — ға Белоктар, распадаясь организмде болып табылады, сонымен қатар көмірсулар мен майлар, энергия көзі. Алынатын Энергия ыдыраған кезде белоктар мүмкін жоқ кез келген залал үшін ағзаның ішінара төленетін энергиясымен майлардың ыдырауы және көмірсулар. Алайда, өте маңызды болып табылады, адам организмі мен жануарлар мүмкін сүре тұрақты келіп түскен белоктар сырттан. Тәжірибе көрсеткендей, тіпті өте ұзақ уақыт өшіру май немесе көмірсулардың бірі-азық-жануар ауыр болмайды денсаулықтың бұзылуы. Бірақ қабылдау бірнеше күн бойы тамақ, құрамында белоктар, әкеледі елеулі бұзушылықтар, ал ұзақ безбелковое тамақтану сөзсіз бітпейтін қайтыс болуына байланысты жануарлар. Барлық бұл орын, тіпті кезінде обильном тамақтануда көмірсулар және майлар. Бұл ретте, рөлі мен маңызы белоктар зат алмасу процесстерінде тіпті де бітпейді, олардың энергетикалық құндылығы. Шын мәнінде, процестер тіршілік бірінші жоспары ретінде мүлдем басқа, несравненно аса маңызды ерекше қасиеттері және функциялары белоктар. Маңыздылық дәрежесі бойынша зат алмасу процесстерінде пластикалық рөлі белоктар орасан асып, оларды энергия көзі ретінде. Оның үстіне, пластикалық функциясы белоктар ғана емес, үлкен, бірақ аналармен өткізілген дөңгелек үстел ақпараты, өйткені белоктар осыған қатысты болмайды деген бірде-майлар да, көмірсулар да, қандай да бір басқа да заттармен құрамына кіретін тірі материяның немесе түсуші организмге сыртқы ортадан. Жоқ белоктар немесе олардың құрамдас бөліктерін – амин – мүмкін емес қамтамасыз етілген, өсімін молайту негізгі құрылымдық элементтерін органдар мен тіндердің, сондай-ақ білімі бірқатар маңызды заттар, мысалы, ферменттер мен гормондардың. Қандай бірдей мөлшерде ақуыз қажет адам тамақтануында үшін сақтауды қамтамасыз етуге, оның жұмыс қабілеті мен денсаулығын? «Коэффициенті тозудың» ересек адам шамамен 23 грамм ақуыз. Азайтылады, 23 грамм ақуыз жабу үшін шығын ақуыз кезінде ыдыраған соң мен тіндердегі. Алайда азотистое тепе-теңдік кезінде белгіленеді қабылдау одан да жоғары мөлшерде ақуыз тамақты көп талап етеді деп аталатын коэффициенті тозудың». Әр түрлі зерттеушілер алып, әр түрлі шамасын ұстау ақуыз тағамға, онда қолдау азотистое тепе-теңдік. Бұл шамалар ауытқуда құрамына байланысты тамақ және қандай ақуыз азық-түліктер қабылданады. Бірақ орташа азотистое тепе-теңдік белгіленеді адамның тұтыну кезінде 30-45 грамм ақуыз тәулігіне. Бұл кем дегенде ақуыз, қажетті қолдау үшін азотистое тепе-теңдік» рационында толығымен жабатын энергетикалық қажеттіліктерін ағза «атауына ие болды физиологиялық минимум белок». Азотистое тепе-теңдік адам мен жануарлардың, осылайша, алуға болады қабылдау кезінде тағаммен ақуыздың саны шамамен екі есе артық қажет бойынша «тозудың коэффициенті». Мазмұны ақуыз тағам рационында ересек адам, қажетті қолдау үшін азотистого тепе-теңдік. Көздері ақуыз Қажеттілігі ақуыз (г/тәулік) Көздері ақуыз Қажеттілігі ақуыз (г/тәулік) жұмыртқа ақуыз 19,9 картоп 30,0 сиыр еті 26,0 бидай ұнынан жасалған нан 67,0 сүт 27,6 Ғалымдар деген тұжырымға келді ересек адам тұтынады кезінде күн сайын трате энергиясын 1500 ккал 100 граммнан кем емес, ал ыстық климат – кемінде 120 грамм ақуыз. Бұл нормалар сәйкес келеді ақыл-ой еңбек немесе еңбек дене, толық механизированному. Кезінде жұмсау санын энергиясын, яғни физикалық еңбек жеткіліксіз механикаландырылған қажет қосымша 10 грамм белок әрбір 500 ккал. Осылайша, кезінде физикалық еңбек сәйкес нысандар энергиясын 4000 ккал қажет 130-150 грамм ақуыз тәулігіне. Өсіп келе жатқан организмге бастан қажеттілігі белке байланысты жасына. Нормалары ақуыз балалар үшін келесі кестеде көрсетілген: Жасы жылдармен Саны ақуыз 1 – 3 жыл 55г 4 – 6 жыл 72г 7 – 9 жыл 89г 10 – 12 жасқа 100г Қажеттіліктерін қанағаттандыру үшін ағзаның маңызды болып табылады саны ғана емес, сапасы ақуыздардың тағамда. Әр түрлі белоктар бір-бірінен пайыздық мазмұны амин қышқылдары. » байланысты аминокислотного құрамы, ағзаға қажет бір ақуыз көбірек, ал басқа аз. Бұл мағынада туралы айтуға болады әр түрлі биологиялық құндылығы белоктар. Биологиялық құндылығы ақуыз анықталады сондай-ақ, дәрежесі меңгеру оның ағзамен. Белоктар жүрген өнімдерінде қоректену тұтынылатын адам ұстайды, сол немесе өзге мөлшерде барлық амин қышқылдары. Тығыз байланысты мәселе туралы биологиялық құндылығы ақуыз бар ұсыну туралы » деп аталатын ауыстырылмайтын аминокислотах. Зерттеу азотистого алмасу ересек адамдарды қорытынды жасауға мүмкіндік берді, бұл үшін қанағаттанарлық көңіл-күйіне қажет ауыстырылмайтын сегіз амин қышқылдарының көздері және азот. Қажет атап өту керек, белгіленген оңтайлы деңгейі» амин қышқылдарының адам тамақтануында емес, тұрақты болып табылады, кез келген жағдайда . Олар айтарлықтай өсуі, оның үстіне бірқалыпты үшін әр түрлі амин қышқылдары, кейбір физиологиялық немесе патологиялық жағдайларда. Ақуыз тамақ бұрын пайдаланылуы құру үшін дене тіндерінің, алдын ала расщепляются. Ағза үшін пайдаланылады тамақтану өзі азық-түлік белок, оның құрылымдық элементтері – амин қышқылдары және, мүмкін, ішінара қарапайым пептидтер, олардың содан соң торларда синтезделінеді тән осы түрі үшін ағзаның ақуызды заттар. Әрбір түрі ағзасының әрбір органы, әрбір мата қамтиды өз тән белоктар, және меңгерудегі бөтен текті ақуыздар тағамның организмге ең алдымен барлығы айырады олардың түрлік ерекшелігін. Алдында болуы мүмкін усвоенными белоктар тиіс разложены арналған индифферентный материал. Жіктеу белокты заттардың қарапайым айырылған түрлік ерекшелігін қосылыстар қабілетті всасываться қан арқылы ішек қабырғаларының, жүзеге асырылады ас қорыту органдарының адам мен жануарлар арқылы дәйекті әрекет бірқатар ферменттер. Ауыз қуысы белоктар ешқандай өзгерістерге ұшырамайды, себебі құрамы сілекей бұл үшін қажетті протеолитические фермент кірмейді. Белоктардың қорытылуы басталады асқазанда. Бұл процесте шешуші роль ойнайды екі фактор: қатты қышқыл реакциясы асқазан сөлінің және қатысуы онда протеолитического ферментінің қолданыстағы белоктар. Кезінде переваривании белоктардың асқазанда рөлі протеолитического ферментінің ойнайды пепсин, құрамындағы асқазан сөлінде. Асқазанның шырышты қабатының жасушалары бөледі белсенді емес пепсиноген, ол тұз қышқылының әсерінен асқазан сөлінің айналады белсенді пепсин. Кейбір белоктар ұйымына берілу іс-қимыл пепсина өте оңай, басқа да – қиын, ал үшінші емес, қорытылады. Оңай расщепляются пепсином альбуминдер және глобулиндер сияқты жануарлар мен өсімдік текті. Пепсин әрекет көбінесе ішкі пептидные, өте алыс орналасқан шеттерінен полипептидтік тізбектері. Ұсақтау белок молекулалары пепсином нәрсе бұл ретте құрылады жақын шамасы бойынша — бөлшектер. Алайда әсерінен пепсина разрываются сондай-ақ, кейбір пептидные байланыс жүрген соңында полипептидтік тізбектері. Пепсин астам тез расщепляет пептидные байланысты құрылған аминогруппами хош иісті амин қышқылдары. Әрбір ақуыз сонда тиісті оған пептон: ет (бұлшық), жұмыртқа, балық және т. б. Ерекше қызығушылық тудырады келген өзгерістерге ұшырауда асқазанда маңызды белоктар сүт, атап айтқанда казеиноген. Казеиноген сүт тобына жатады күрделі белоктар – фосфопротеидов құрамына кіреді едәуір саны ортофосфор қышқылы. Астында әсерінен асқазан сөлінің казеиноген сүт айналады казеин. Анықталғаны, неғұрлым маңызды рөл атқарады ынталандыру секреция асқазан шырынның жоғары қышқылдықты ойнайды гастрин – полипептид, причисляемый — тобы «деп аталатын ас қорыту гормондар. Гастрин синтезируется шырышты қабығында привратника (асқазан). Білім гастрина және келіп түсуі, оны қан күрт күшейіп, тамақтың әсерінен, енгізілетін асқазанға. Гастрин салынған он жеті аминоқышқыл қалдықтары, орналасқан келесі тәртібі: гли-гли-про-үш-мет-глю-глю-глю-глю-глю-ала-тир-гли-үш-мет-аәк-фен-NH2. Пептоны пайда болған және ақуыздардың әсерінен пепсина ұсынады өзімен қоспалар әлі де жеткілікті күрделі жоғары молекулалық қосылыстар олар асқазанда емес сіңіріледі, сондықтан түседі кезекті босату асқазан бірге тамақ кашицей » двенадцатиперстную ішекке. Мұнда олар ұшырайды-ші іс-қимыл топқа протеолитикалық ферменттердің гидролизующих ретінде белоктар, сондай-ақ пептоны. Пищеварительный шырын ішекте, қолданыстағы белоктар білдіреді қоспасы құпиясын панкреатической безінің және ішектің сілемейлі. Ішекте ақуыздар тағамның ұшырайды әсеріне трипсин, химотрипсина және пептидаз. Трипсин ұсталады поджелудочном соке » недеятельной түрінде триписиногена. Астында әсерінен басқа ферментінің глюкопротеидной табиғат – энтерокиназы – трипсиноген айналады трипсин. Процесі айналдыру трипсиногена» трипсин азайтатын отщепления шағын жасалынған (гексопептида) ?-аминного соңына полипептидтік тізбектері. Бөлу трипсин » недеятельной Трипсин гидролитически бұзады ретінде белоктар, изменившееся асқазанда әсерінен пепсина, және жоғарымолекулярлы ыдырау өнімдері ақуыз, полипептидтер үлгідегі пептонов. Оптимум РН үшін трипсин тең 7,8. Трипсин және пепсин жұмыс істейді әр түрлі пептидные байланыс молекуласындағы ақуыздың. Трипсин әсіресе оңай расщепляет байланыс, білім беруде қатысатын карбоксильные тобының аргинин немесе лизин. Трипсин жүргізеді салыстырмалы неглубокий гидролизі ақуыз. Тек шамамен үштен бір барлық пептидных байланыс белок молекуласындағы расщепляется трипсином. Негізгі өнімдерімен триптического гидролиз ақуыз болып табылады полипептидтер. Керек атап әсерінен трипсин процесінде ақуыз гидролиз мүмкін босатылатын шағын саны және бос аминқышқылдары. Табиғат азық-триптического гидролиз байланысты құрамы мен құрылыстар бастапқы субстрат гидролиз (ақуыз, пептона және т. б.). Басқа протолитическим ферментом, қолданыстағы ішекте кезінде ас қорыту болып табылады, химотрипсин. Ол бар ұйқы безінде «неактивном жай-күйі, түрінде екі зимогенов – химотрипсиногена және химотрипсиногена, олар әсерінен трипсин ауысады ішекте белсенді химотрипсин. Химотрипсиноген Ал тұрады полипептидтік тізбектің құрамында 246 амин қышқылдары. Осыған байланысты, болады ма активациялау химотрипсиногена іс-әрекеттің нәтижесінде трипсин немесе химотрипсина, түзілетін әр түрлі қоспалар химотрипсинов. Кристалды химотрипсин сияқты трипсину гидролизует сияқты белоктар да, мен пептоны білімі бар салыстырмалы төмен молекулярлы пептидтердің. Ол расщепляет по преимуществу сол пептидные байланыс, трипсин жоқ қолданылады. Егер казеин ықпал трипсином, содан кейін аяқталғаннан кейін триптического гидролиз қосып, химотрипсин, онда ақуыз гидролизі жалғасуда. Тең түрде казеин, алдын ала гидролизденген химотрипсином, гидролизуется оқу добавленным трипсином. Кейбір жағдайларда химотрипсин жүргізеді, тіпті одан да көп терең гидролизі ақуыз қарағанда, трипсин және бұл ретте расщепляется жартысы пептидных байланыстарды белок молекуласындағы. Екендігін ерекше атап өткен жөн трипсин және химотрипсин гидролизуют» ішекте сондай-ақ мұндай белоктар, неге-не ұшыраған жоқ. алдын ала бөлшектеу пепсином асқазанда. Полипептидтер нәтижесінде пайда болған іс-белоктар пепсина, содан кейін трипсин және химотрипсина ұшырайды одан әрі бөлшектеу» ішекте, ол жүзеге асырылады әсерінен пептидаз. Қалай трипсин және химотрипсин пепсидазы бөлінеді железистыми жасушалары шырышты жұқа ішек » недеятельной немесе малоактивной. Белсендіру олардың астында жүреді әрекетімен трипсина. «Поджелудочном соке бар екі карбоксипептидазы – А және В, ал ішек соке – аминопептидаза және бірқатар дипептидаз. Карбосксипептидазы расщепляют полипептидтер үшін соңына тізбектері бар еркін карбоксильная тобы, әрі карбоксипептидаза А – болған жағдайда шеткі хош иісті амин қышқылдары, карбоксипептидаза» – орналасқан ұштарында тізбектің негізгі амин қышқылдары. Карбоксипептидаза, және басқа да протеолитические фермент поджелудочного шырын бөлінеді түріндегі қауқарсыз зимогена. Аминопептидаза расщепляет іштей сол аяғына бар еркін аминогруппа. Дипептидаза расщепляет дипептиды еркін амин. Нәтижесінде ферментативті гидролиз полипептидов пептидазами ішекте түзілетін бос амин қышқылдары. Осыдан маңызды қорытынды шығаруға болады деп ықпалымен бірлескен әрекеттер топ протеолитикалық ферменттер белоктар ас металеместер» асқазан-ішек жолында амин қышқылдарына дейін. Ескеру керек, бұл жаман перевариваемость түрлі тамақ белоктар байланысты болуы мүмкін сондай-ақ, қатысуымен, олардың тежегіштерін протеазалар белсенділігін тежейді. Мысалы, соя бұршақ құрамында күшті ингибитор трипсина; «жұмыртқа белке табылды мукопротеид сондай-ақ, қатты угнетающий-әрекет трипсина. Басқа жоғарыда аталған протеолитикалық ферменттер, мазмұны ішектің қандай да бір сондай-ақ, ферменттер эластаза, әрекет ететін эластин эластических бума мен коллагеназа, гидролизующая коллаген сүйек және шеміршек. Бұл ферменттер түседі ішек құрамында поджелудочного шырыны. Расщепление пептонов сияқты, майлар мен көмірсулардың әсерінен тиісті гидролаз әсіресе белсенді өтуде бетінде шырышты ішектің (пристеночное ас қорыту). Жылдамдығын арттыру ас қорыту тікелей бетінің шырышты ішектің белгілі бір дәрежеде ықпал етеді ағуы тығыз байланысты перевариванием тамақ процестер сору. Сондықтан сондай-ақ, еске салу, ішек шырын қарағанда асқазан және поджелудочного құпияларды қамтиды, басқа сұйық бөлігі, тығыз бөлігі, тұратын отторгнутых жасушалар шырышты ішек. Бұл жасушалар ферменттерге өте бай. Концентрациясы ферменттер сұйық бөлігінде шырын айтарлықтай төмен. Әсіресе жоғары мазмұны ферменттер ғана отторгнутых жылғы ішек қабырғасының клеткалық элементтері. Сурет айналдыру тағамдық ақуыздардың асқазан-ішек жолында еді толық емес, егер біз өтіп бара жатқан сол өзгерістердің жағдайы ақуыздар (амин қышқылдары) ішекте әсерінен әр түрлі микроорганизмдердің тұратын үлкен саны бұл учаскесі ас қорыту түтігі. Бөлім амин қышқылдары ішекте дейін олардың сору пайдаланылады микробами қорек көзі ретінде. Расщепление микробами амин қышқылдарының әкеледі айналдыру, оларды аминдер, май қышқылдары, спирттер, фенол, индол, фад, күкіртті сутек және басқа да бірқатар қосылыстар. Бұл процесс деп аталады шіру белоктардың ішекте. Бұрын тоқтап частностях қарастырайық бағыты осы реакциялар. Кезінде декарбоксилировании амин қышқылдарының алуға тиісті, жиі улы аминдер. Кезінде дезаминировании амин қышқылдарының микробами, бұл отщепление аминогруппы түріндегі аммиак шарттарына байланысты туындайды әр түрлі өнімдер, олардың арасында қанық және қанық емес қышқылдар кетокислоты және оксиқышқылдар. Белоктардың шіруі органдарында, ас қорыту мүшелерінің білімі бар улы өнімдер жүреді немесе одан кем елеулі мөлшерде ғана төменгі бөлімдерінде ішектің. Ауыз қуысы және асқазан дамыту үшін жағдай гнилостных бактериялар, әдетте, жоқ. Аминдер, получающиеся кезінде декарбоксилировании амин қышқылдарының ұсынады өзімен фармакологиялық белсенді заттар, ал олардың кейбіреулері болып табылады тіпті мықты улармен. Жеке протеиногенных аминов, яғни аминов, түзілетін бірі амин қышқылдарының әсерінен микробтардың ішек қажет атай путресцин, кадаверин, фенилэтиламин және индолэтиламин. Путресцин сонда кезінде декарбоксилировании амин орнитин: Кезінде всасывании путресцина бірі-ішек қан бұл диамин бөлініп шығады несеппен. Кадаверин яғни мүлдем ұқсас түрде кезінде декарбоксилировании диаминокислоты лизин (?,?-диаминокапроновой қышқылы): Егер кадаверин сіңіріледі ішек қан, онда оның бір бөлігі, сонымен қатар мен путресцина организмнен бүйрек арқылы өзгермеген түрде шығарылады. Бөлім түзілетін аминдер мүмкін обезвреживаться қабырғаларында ішектің және басқа тіндерде әсерінен ферменттің аминксидазы. Кадаверин, сол сияқты путресцин, тобына жатқызады мәйіт улар, немесе птомаинов, өйткені олар құрылады және ыдырауы кезінде мәйіттердің; ядовитость осы диаминов, бірақ шамалы. Мүлдем ұқсас түрде фенилаланин ішекте кезінде гниении ақуыздардың сонда фенилэтиламин, ал триптофан – индолилэтиламин: Күкіртті сутек (H2S), метилмеркаптан (CH3SH) және басқа да құрамында күкірт қосылыстар өнімділігі кезінде терең қираған ішек бактериялар амин қышқылдарының цистина, цистеин және метионин. Бірі улы шіру өнімдерінің ақуыздардың атауға болады фенол, паракрезол, фад және индол. Фенол және крезол құрылуы мүмкін бірі амин қышқылы тирозин Микробтар келмеске кетіп жойылуда бүйірлік тізбегі амин қышқылдары, бірте-бірте жітімнің. Пайда болған ішекте әсерінен бактериялардың улы өнімдер ыдырау тирозин сіңгеннен кейін бауырда залалсыздандырылады, оған оттекающая жылғы ішек қан түседі жүйесі арқылы лимфа. Залалсыздандыру фенол және крезола мүмкін двояким арқылы: не арқылы байланыстыру, оларды күкірт қышқылымен немесе қосу арқылы, оларды глюкурон қышқылы. Пайдаланған әдебиеттер тізімі Аврансон Л. А., Гуткевич Н.В. Нәруыздар. ? М: Қызыл крест, 1994. ? 127 б. Баранова Т. А. Дұрыс тамақтану. ? М.: Интербук, 1991. ? 141. с. Башлов. В., Гуржин. И. Биологиялық химия. ? Самара: , 1992. ? 517. с. Велобова Е. Н. Белоктардың қорытылуы. ? Киев: Гродынец, 1993. ? 29. с. Герундов И. Н., Когосов П. Р. Әңгімелер тамақтану туралы. ? Минск: Ғылым және техника, 1986. ? 89 б. Зеродич., Лучинков. Анықтамалығы химия. ( Лениздат. ( 594. Збарский, Б. И., Иванов и. И., Мардашев С. ж. Биологиялық химия. – Л.: Медицина, 1972. ? 583. с. Погудов И. П. Бұл химия біледі? ? М.: Политиздат, 1990. ? 287 с. Яковлев в. В., Яковлев В. с. Биологиялық химия ? Минск: Вышэйш. шк., 1985. ? 494 б.